B Í L K O V I N Y

(PROTEINY)

Proteiny jsou makromolekulární chemické látky složené z aminokyselin. Jsou významnu složkou lidské potravy. Bílkoviny řadíme k přírodním polymerům, jenž jsou nezbytnou složkou živých organismů.

Vlastnosti

Podstatou bílkovin jsou řetězce různých aminokyselin, pro které je charakteristická tzv. peptidová vazba, jež vzniká z aminové skupiny jedné aminokyseliny a karboxylové skupiny sousední aminokyseliny (→ -NH-CO-). Podle počtu aminokyselin v řetězci se proteiny dělí na: 1. oligopeptidy (2-10 aminokyselin); 2. polypeptidy (11-100 aminokyselin); 3. vlastní bílkoviny (>100 aminokyselin).

Známou vlastností proteinů je i citlivost na teplo a citlivost na acidobazitu prostředí. Popišme si tuto vlastnost např. na vaječném bílku. Když se vaječný bílek ohřeje na vyšší teplotu (např. stykem s rozpáleným olejem), srazí se (vznikne bílá sraženina). Tohoto využíváme v gastronomii při přípravě míchaných vajíček, vajíček „na tvrdo“ apod. Tento jev se nazývá pozitivní denaturace proteinů. Příkladem negativní denatruace proteinů může být zkysnutí mléka. Působením bakterií se laktóza v mléce přemění na kyselinu mléčnou, a pak už stačí mléko jen trochu zahřát a „zdrcne se“. Mléko pak není poživatelné a nezbývá nic jiného, než ho vyhodit.

Struktura bílkovin

Primární struktura

- byla poprvé stanovena v r. 1953 Frederickem Sangerem

- dokazuje kovalentní strukturu bílkovin, určuje chemické vlastnosti a vymezuje struktury

Sekundární struktura

- určuje prostorové uspořádání řetězců bílkovin

- je rozpoznáno několik druhů sekundárních struktur – např. alfa šroubovice (alpha helix), skládaný list (beta-sheet), neuspořádaná struktura (random coil) atd.

Terciární struktura

- jako terciárnmí struktura se označuje trojrozměrná struktura celého řetězce bílkoviny

- zatímco sekundární struktura vykresluje jen část řetězce, t. s. zobrazuje celý řetězec bílkoviny, rozlišení těchto dvou pojmů se uplatňuje hlavně v bioinformatice

Kvartérní struktura

- kvartérní struktury jsou struktury podjednotek bílkovin (samostatné polypeptidické řetězce spojené kovalentními interakcemi)

- kvartérní struktury jsou patrné např. u enzymů (DNA polymeráza) nebo u kolagenu → zkrátka u složitých bílkovinných řetězců

Funkce bílkovin v lidském těle

a) stavební

- kolagen – nerozpustná bílkovina, základní stavební hmota pojivých tkání, je tvořen třemi řetězci aminokyselin, jenž se navzájem obtáčejí a mají společnou osu, má celkem 28 druhů (kolagen I – XXVIII)

- keratin – je znám také pod pojmem rohovina, jenž vypoví téměř vše – nachází se v nehtech, vlasech a jiných ložiscích zrohovatělé kůže; je nerozpustný ve vodě

b) transportní a skladovací

- hemoglobin – plní funkci transportu kyslíku v krvi; je složen z bílkovinné části – globinu a nebílkovinné části – hemu, struktura globinu jsou to dva alfa řetězce a dva beta řetězce, struktura hemu je tetrapyrrol, uprostřed kterého se nachází atom železa

- transferin – funguje jako transportní molekula atomů železa

c) katalytické a řídící

- enzymy - slouží k ovlivňování biochemických reakcí v těle - trávení, přepis DNA...

- hormony

- receptory

d) ochranné

- imunoglobuliny – IgA; IgM; IgG

- fibrin

- fibrinogen

Důkazy bílkovin

a) xantoproteinová reakce

- k testovanému roztoku se přidává kyselina dusičná a následně se zahřívá – bílkoviny prokáže žluté zbarvení reakční směsi

b) biuretová reakce

- k testovanému roztoku se přidává roztok NaOH a CuSO₄, bílkoviny prokazuje modrofialové zbarvení směsi

Některé významné bílkoviny

• albumin (zkr. ALB) – hlavní bílkovina lidské krve, funguje jako nosič některých látek (např. bilirubinu), vyskytuje se též ve tkáňovém a mozkomíšním moku, pomáhá udržovat stálé vnitřní prostředí lid. organizmu

• kasein – hlavní bílkovina kravského mléka, tvoří až 80% veškerých mléčných bílkovin, lze dokázat jednoduše – vysrážením mléka jakoukoli kyselinou

• lepek (gluten) – rostlinná bílkovina vyskytující se v obilninách, jako je pšenice, ječmen nebo žito; je jedním z nejznámějších potravinových alergenů (alergie na lepek = celiakie)